Digestione delle proteine. Proteinasi: pepsina, trypsin, chimotripsina; proenzimi delle proteinasi e meccanismi della loro trasformazione in enzimi. Specificità del substrato delle proteinasi. Exopeptidasi ed endopeptidasi. Preparati enzimatici (pepsina, trypsin, pancreatina, lidasi, st

Preparazioni enzimatiche

L'uso degli enzimi scopo terapeutico chiamata terapia enzimatica. Nella pratica clinica, gli enzimi di origine animale, che si formano sotto l'influenza dei geni, sono i più utilizzati. Sono già stati scoperti più di 2.000 enzimi prodotti da una cellula animale, che regolano i processi vitali fondamentali delle cellule (sintesi e distruzione delle sostanze, loro trasformazione, respirazione intracellulare, scambio energetico).

Gli enzimi sono sostanze proteiche con un peso molecolare pari o superiore a 21.000.

La loro attività dipende dalla struttura chimica. L'uso di enzimi come agenti farmacologici può causare reazioni allergiche alla prima iniezione o a iniezioni ripetute (tra il 7° e il 14° giorno dopo l'ingresso del farmaco nell'organismo), quando gli anticorpi si accumulano nell'organismo. Pertanto, l'uso clinico dei preparati enzimatici deve essere effettuato tenendo conto delle caratteristiche della reattività dell'organismo del bambino, non somministrati per via parenterale per più di 7 giorni.

Nella pratica pediatrica, i preparati enzimatici sono ampiamente utilizzati per processi purulento-necrotici, collagenosi, malattie del sistema broncopolmonare, funzione insufficiente delle ghiandole digestive e altre malattie.

Pertanto, alcuni preparati enzimatici sono prescritti per fluidificare l'espettorato e il muco viscosi, sciogliere pus e tessuti morti (tripsina, chimotripsina, chimopsina, terrilitina, ribonucleasi, desossiribonucleasi), distruggere i coaguli di sangue (fibrinolisi, streptoliasi), ammorbidire il tessuto cicatriziale e sciogliere il tessuto connettivo ( ialuronidasi, collagenasi, lidasi, ecc.), con insufficiente funzione enzimatica del tratto digestivo (pepsina, pancreatina, ecc.).

Per aumentare l'attività di molti preparati enzimatici, vengono prescritti contemporaneamente coenzimi (cofattori): vitamine, cocarbossilasi, cationi metallici e altri. Di seguito è riportata una descrizione degli enzimi più utilizzati in pediatria.

22.Significa stimolare i processi di rigenerazione. Classificazione. Il concetto dei principali gruppi di farmaci: vitamine (B-12, B-6, B-1, C, A, U, ecc.), Farmaci anabolizzanti (farmaci steroidei e non steroidei - riboxina, orotato di potassio, nucleinato di sodio , metiluracile, ecc.), stimolanti biogenici (aloe, FIBS, ecc.), immunomodulatori (levamisolo, timalina, taktivina, ecc.), stimolanti non specifici di origine vegetale e animale (olio di olivello spinoso, olio di rosa canina, carotolina, propoli , solcoseril, cerebrolisina, ecc.). Applicazione in odontoiatria.

Come risultato di malattie, infortuni, effetti avversi ambiente, possono verificarsi eccessivo stress fisico e mentale, danni cellulari, interruzione della loro nutrizione (trofica) e mancanza di energia necessaria per i processi biosintetici. Tutto ciò porta alla disfunzione o alla morte delle cellule e dei tessuti da esse costituiti.

Nel corso della vita del corpo, avviene una costante rigenerazione (recupero, risveglio) delle cellule che hanno scontato il loro tempo o sono danneggiate a causa di malattie, lesioni, stress eccessivo e così via. La rigenerazione fisiologica è un processo naturale di sostituzione delle cellule a vita breve (cellule del sangue, cellule della pelle, mucose), che viene stimolato meccanismi interni. Il materiale da costruzione per questo processo sono gli elementi costitutivi del cibo.

In molti casi, la rigenerazione fisiologica non garantisce il ripristino della struttura e della funzione originaria di organi e sistemi e diventa necessario ricorrere alla stimolazione artificiale della rigenerazione. La rigenerazione, finalizzata a ripristinare parti di organi o tessuti morti a seguito di un qualsiasi processo patologico, è detta riparativa. La rigenerazione riparativa comprende una serie di misure per eliminare l'agente dannoso, i tessuti non vitali, i fattori che inibiscono la rigenerazione (stress, infiammazione, infezione, alterazione dell'afflusso di sangue e così via). Il complesso di queste misure comprende anche la stimolazione della sintesi proteica e l'attivazione di meccanismi protettivi che garantiscono il funzionamento dell'organismo nel suo insieme.

Per stimolare la rigenerazione vengono utilizzati farmaci con vari meccanismi d'azione, accelerando i processi di recupero nel corpo. Questi fondi attivano il metabolismo e sistema immunitario corpo, stimolano la sintesi proteica, migliorano l'assorbimento di ossigeno da parte di cellule e tessuti, hanno un effetto tonico sulle funzioni del sistema nervoso centrale ed endocrino. Questi includono vitamine (acido folico, cianocobalamina, piridossina, tiamina, acido ascorbico, retinolo e altri), agenti anabolizzanti (inosina, methandienone, metiluracile, nandrolone, desossiribonucleato di sodio, acido orotico, silabolina), immunomodulatori e vari stimolanti biogenici, ottenuti da piante, tessuti animali e altre fonti naturali, in grado di accelerare o stimolare processi di rigenerazione. Vitamine, agenti anabolizzanti, immunomodulatori e il loro ruolo nei processi di rigenerazione sono discussi nelle sezioni pertinenti. Gli stimolanti della rigenerazione biogenica includono preparati di aloe (succo ed estratto), olio di olivello spinoso, olio di rosa canina, propoli, apilac, vari estratti di tessuti animali, nonché prodotti formati nel fango e nella torba.

Azione locale, antimicrobica e uso di acidi concentrati e deboli (borico, salicilico, ecc.), Caratteristiche dell'uso in odontoiatria. Effetto tossico degli acidi concentrati, aiutalo.

ACIDO

L'azione dipende dalla forza e dalla concentrazione dell'acido.

A) acidi deboli fastidioso azione: dilata i vasi sanguigni e aumenta l'afflusso di sangue. In medicina vengono utilizzate soluzioni all'1-2% e unguenti di acido salicilico al 2-4% che hanno un effetto cheratoplastico => trattamento della dermatite nei bambini.

B) Con l'aumento della concentrazione si nota la coagulazione superficiale delle proteine ​​=> effetto antisettico=> gli acidi deboli sono usati come antisettici, anche per lavare, risciacquare, irrigare. L'acido borico viene utilizzato più spesso, ma è controindicato nei bambini sotto i 3 anni perché. nei bambini piccoli è ben assorbito e provoca gravi intossicazioni (abbassamento della pressione sanguigna, insufficienza renale).

B) causano acidi forti necrosi coagulativa- disidratazione cellulare. Necrosi di consistenza densa con confini netti, non profonda. Praticamente non infetto. In dermatologia, l'HNO3 viene utilizzato per eliminare i papillomi.

D) L'HCl (acido cloridrico) viene utilizzato in gastroenterologia per la gastrite con insufficiente attività secretoria.

D) Limontar contiene acido succinico e citrico.

Stimola il metabolismo energetico

Stimola i processi OV

Aumenta la secrezione del succo gastrico

Aumenta l'appetito

Regola il metabolismo dei tessuti

Ha effetto anti-alcol

Applicazione:

1) aumentare la reattività non specifica dell'organismo delle donne in gravidanza, al fine di prevenire complicazioni durante l'ipossia e l'ipotrofia fetale, in caso di aborto spontaneo.

2) per prevenire l'intossicazione, ridurre gli effetti tossici dell'alcol in fase acuta ubriachezza. Nell'alcolismo cronico nella complessa terapia degli stati di ubriachezza

3) per il trattamento dei disturbi astenovegetativi.

Acidi e alcali causare la denaturazione delle proteine ​​microbiche. Passano attraverso le membrane cellulari in forma indissociata e la loro dissociazione avviene all'interno della cellula microbica, dove provocano la denaturazione dei componenti proteici.

Composti che si dissociano in soluzioni acquose per formare cationi (ioni idrogeno caricati positivamente) e anioni (residui di acido ionico caricati negativamente). In base al grado di dissociazione, sono suddivisi in acidi forti - con dissociazione pronunciata (50%, nitrico, solforico, cloridrico), medi (dall'1 al 50%, fosforico) e deboli (1%, borico).

Le azioni antimicrobiche sono associate ad una variazione del pH del mezzo, alla disidratazione delle cellule batteriche e alla formazione di albuminati. Tuttavia, vengono utilizzati raramente per la disinfezione degli edifici per l'allevamento, ad eccezione degli acidi lattici e peracetici, a causa dei danni alle apparecchiature e dei costi elevati.

Localmente gli acidi agiscono sui tessuti in modo antinfiammatorio (per azione astringente e antisettica), irritante e necrotico (a seconda dell'acido e della concentrazione).

Se assunti per via orale a basse concentrazioni, aumentano l'attività della pepsina, aumentano la separazione dei succhi gastrici e pancreatici e agiscono come antifermentante.

Gli antidoti per l'avvelenamento da acido sono alcali deboli.

Acido borico- Acido borico. Polvere o scaglie cristalline fini incolori. Solubile a freddo (1:25) e facilmente (1:4) - in acqua bollente.

Applicato esternamente come antisettico sotto forma di soluzioni per l'infiammazione delle mucose. Viene prescritto anche sotto forma di polveri (con talco, acido salicilico, ossido di zinco, ecc.) e unguenti per lesioni cutanee.

Acido salicilico applicato esternamente come agente antisettico, distraente, irritante, cheratoplastico e cheratolitico.

A basse concentrazioni (fino al 5%), l'acido salicilico agisce in modo antisettico, lenisce l'infiammazione, migliora l'epitelizzazione (agisce in modo cheratoplastico) e il prurito. Solitamente utilizzato in una concentrazione più debole, 1-2%.

Ad una concentrazione superiore al 5-10%, l'acido salicilico dissolve lo strato corneo superiore dell'epidermide (ha un effetto cheratolitico), aiuta a rimuovere croste e squame. L'acido salicilico ha un effetto cheratolitico particolarmente forte a concentrazioni superiori al 10%. L'uso di medicazioni occlusive, impacchi con unguenti contenenti acido salicilico ne aumenta significativamente l'effetto cheratolitico.

preparati alcalini. La loro azione locale e di riassorbimento (bicarbonato di sodio), applicazione. Possibilità di utilizzo in odontoiatria. Azione tossica degli alcali caustici, misure di aiuto.

Composti le cui soluzioni acquose contengono un anione idrossile - OH, che ne determina l'azione. Tra gli alcali, gli idrossidi sono i più attivi, poi i carbonati e i più deboli i bicarbonati. Gli idrossidi hanno un forte effetto battericida e cauterizzante, i bicarbonati hanno un leggero effetto antimicrobico e antinfiammatorio. Il meccanismo dell'azione antimicrobica è associato a una variazione del pH del mezzo, alla disidratazione delle cellule batteriche, alla denaturazione delle proteine ​​e alla formazione di albuminati alcalini con proteine.

Applicati sulla pelle, penetrano nei tessuti e, a seconda della preparazione e della concentrazione, sciolgono l'attaccatura dei capelli e provocano la necrosi dei tessuti (idrossidi di sodio e di potassio). A basse concentrazioni (fino allo 0,5%) presentano un effetto disinfettante e lavante.

Nello stomaco neutralizzano gli acidi, provocano la fluidificazione del muco, ritardano la secrezione pancreatica e accelerano l'evacuazione del contenuto dello stomaco. Vengono rapidamente neutralizzati nel sangue. L'equilibrio del tampone viene ripristinato mediante il rilascio di bicarbonati e fosfati alcalini in eccesso e la conversione dell'ammoniaca in urea. Escreti attraverso le vie respiratorie, contribuiscono alla liquefazione del muco bronchiale e agiscono come espettoranti.

Sono usati come disinfettanti, antisettici, detergenti e agenti terapeutici.

Gli alcali forti possono causare danni alla pelle e alle mucose. Le aree interessate vengono lavate con soluzioni deboli di acidi, che vengono somministrate per via orale durante l'avvelenamento orale con alcali. Con lesioni gravi, come agenti antishock vengono prescritti antidolorifici o sonniferi. Secondo le indicazioni, viene effettuato un trattamento sintomatico.

bicarbonato di sodio(bicarbonato di sodio, bicarbonato di sodio, soda purificata, soda da bere) - Idrocarburi Natrii. Polvere cristallina bianca, solubile in acqua (1:12).

Utilizzato come antisettico debole (per rinite, stomatite, vaginite) sotto forma di soluzione e inalazione.

Un buon antiacido usato per neutralizzare l'eccesso di acido nello stomaco. Tuttavia, ciò può portare alla formazione di CO2 e alla distensione dello stomaco. Utilizzato come espettorante in combinazione con altri espettoranti. Fa parte del sale artificiale di Karlovy Vary.

L'avvelenamento acuto con alcali forti è caratterizzato da segni della loro azione locale e di riassorbimento. Il primo soccorso per l'avvelenamento con alcali caustici è per molti versi simile alle misure per aiutare con l'avvelenamento da acido e differisce solo per il fatto che una soluzione al 5% di acido acetico, citrico o lattico viene utilizzata per neutralizzare gli alcali che sono penetrati nella pelle. La lavanda gastrica, la prevenzione e il trattamento dello shock doloroso vengono effettuati allo stesso modo dell'avvelenamento da acido. Per eliminare l'alcalosi si ricorre all'inalazione di anidride carbonica e alla somministrazione parenterale di cloruro di sodio.

Antiacidi.

Antiacidi

Gli antiacidi sono basi deboli che possono neutralizzare l'HC1 e aumentare il pH dello stomaco a 4,0 - 4,5.

Antiacidi dietetici - latte.

Medicinali: - basi deboli (idrossido di alluminio), sali di basi forti e acidi deboli (ossido di magnesio, bicarbonato di sodio, carbonato di calcio).

L'azione dei farmaci è a breve termine: 0,5 - 1 ora a stomaco vuoto e circa 2 ore - dopo un pasto.

Meccanismo di azione:

neutralizzare l'acido nello stomaco

agendo sui recettori duodenali, inibiscono riflessivamente la secrezione del succo gastrico

· Aumentando il pH del contenuto gastrico, riduce l'attività della pepsina.

Antiacidi assorbibili – bicarbonato di sodio- neutralizza rapidamente l'HC1. Il bicarbonato è di scarsa utilità per l'uso sistematico del sodio, poiché interagendo con HC1 forma CO 2, che stimola la secrezione di HC1. Inoltre, il bicarbonato di sodio è ben assorbito nell’intestino e può causare alcalosi.

Antiacidi non assorbibili:

ossido di magnesio- neutralizza HC1 senza formazione di CO 2. 3-4 volte più attivo del bicarbonato di sodio. Interagendo con HC1, forma MgC1 2, che ha proprietà lassative. Piccole quantità di ioni Mg 2+ possono essere assorbite anche quando insufficienza renale hanno un effetto di riassorbimento (abbassamento della pressione sanguigna).

idrossido di alluminio- neutralizza l'HC1 ed ha proprietà avvolgenti e deboli adsorbenti. Si ritiene che A1(OH) 3 stimoli la sintesi delle prostaglandine E e I 2 e promuova la formazione di mucina, abbia un debole effetto gastroprotettivo. Il farmaco può causare stitichezza. Lega i fosfati e ne impedisce l'assorbimento. Una piccola quantità di Al 3+ viene assorbita e, in caso di insufficienza renale, può causare manifestazioni di osteodistrofia, miopatia, encefalopatia, danno renale, quindi la durata del ciclo di trattamento non deve superare le 2 settimane.

Nella pratica medica vengono utilizzate combinazioni di Mg (OH) 2 e A1 (OH) 3 - preparati "Almagel", "Maalox". Nel trattamento dell'ulcera peptica, questi farmaci vengono assunti dopo i pasti dopo 1 ora (nella prima ora il ruolo tampone è svolto dal cibo) e dopo 3 ore (per neutralizzare l'ondata secondaria di secrezione); assicurati di prescrivere un antiacido durante la notte.

Antiacidi fare domanda a con bruciore di stomaco, gastrite iperacida, esofagite da reflusso, ulcera peptica (riduce il dolore e con l'uso sistematico può contribuire alla cicatrizzazione dell'ulcera).

• 2. Organismi eterotrofi ed autotrofi: differenze nella nutrizione e nelle fonti energetiche. catabolismo e anabolismo.
• 3. Sistemi multimolecolari (catene metaboliche, processi di membrana, sistemi di sintesi di biopolimeri, sistemi di regolazione molecolare) come principali oggetti della ricerca biochimica.
• 4. Livelli di organizzazione strutturale dei viventi. La biochimica come livello molecolare di studio dei fenomeni della vita. Biochimica e medicina (biochimica medica).
• 5. Principali sezioni e indirizzi della biochimica: chimica bioorganica, biochimica dinamica e funzionale, biologia molecolare.
• 6. Storia dello studio delle proteine. L'idea delle proteine ​​come la classe più importante di sostanze organiche e componente strutturale e funzionale del corpo umano.
• 7. Amminoacidi che compongono le proteine, loro struttura e proprietà. legame peptidico. La struttura primaria delle proteine.
• 8. Dipendenza delle proprietà biologiche delle proteine ​​dalla struttura primaria. Specificità della specie della struttura primaria delle proteine ​​(insuline di diversi animali).
• 9. Conformazione delle catene peptidiche nelle proteine ​​(strutture secondarie e terziarie). Debole interazioni intramolecolari nella catena peptidica; legami disolfuro.
• 11. Struttura dei domini e suo ruolo nel funzionamento delle proteine. Veleni e farmaci come inibitori delle proteine.
• 12. Struttura quaternaria delle proteine. Caratteristiche della struttura e del funzionamento delle proteine ​​oligomeriche sull'esempio della proteina contenente eme: l'emoglobina.
• 13. Labilità della struttura spaziale delle proteine ​​e loro denaturazione. Fattori che causano la denaturazione.
• 14. Chaperon - una classe di proteine ​​che proteggono altre proteine ​​dalla denaturazione in condizioni cellulari e facilitano la formazione della loro conformazione nativa.
• 15. Varietà di proteine. Proteine ​​globulari e fibrillari, semplici e complesse. Classificazione delle proteine ​​in base alle loro funzioni biologiche e famiglie: (serina proteasi, immunoglobuline).
• 17. Proprietà fisiche e chimiche delle proteine. Peso molecolare, dimensione e forma, solubilità, ionizzazione, idratazione
• 18. Metodi per isolare singole proteine: precipitazione con sali e solventi organici, filtrazione su gel, elettroforesi, cromatografia a scambio ionico e di affinità.
• 19.Metodi per la misurazione quantitativa delle proteine. Caratteristiche individuali della composizione proteica degli organi. Cambiamenti nella composizione proteica degli organi durante l'ontogenesi e le malattie.
• 21. Classificazione e nomenclatura degli enzimi. Isoenzimi. Unità di misura dell'attività e della quantità degli enzimi.
• 22. Cofattori enzimatici: ioni metallici e coenzimi. Funzioni coenzimatiche delle vitamine (sull'esempio delle vitamine B6, pp, B2).
• 23. Inibitori enzimatici. Inibizione reversibile e irreversibile. inibizione competitiva. Farmaci come inibitori enzimatici.
• 25. Regolazione dell'attività enzimatica mediante fosforilazione e defosforilazione. Partecipazione degli enzimi alla conduzione dei segnali ormonali.
• 26. Differenze nella composizione enzimatica di organi e tessuti. enzimi organo-specifici. Cambiamenti negli enzimi durante lo sviluppo.
• 27. Cambiamento nell'attività degli enzimi nelle malattie. Enzimopatie ereditarie. L'origine degli enzimi del sangue e il significato della loro determinazione nelle malattie.
• 29. Metabolismo: nutrizione, metabolismo ed escrezione dei prodotti metabolici. Componenti organici e minerali degli alimenti. Componenti maggiori e minori.
• 30. Nutrienti di base: carboidrati, grassi, proteine, fabbisogno giornaliero, digestione; parziale intercambiabilità nella nutrizione.
• 31. Componenti essenziali dei nutrienti essenziali. Aminoacidi essenziali; valore nutrizionale di varie proteine ​​alimentari. L'acido linoleico è un acido grasso essenziale.
• 32. Storia della scoperta e dello studio delle vitamine. Classificazione delle vitamine. Funzioni delle vitamine.
• 34. Minerali degli alimenti. Patologie regionali associate a carenze di micronutrienti negli alimenti e nell'acqua.
• 35. Il concetto di metabolismo e di vie metaboliche. Enzimi e metabolismo. Il concetto di regolazione del metabolismo. Principali prodotti finali del metabolismo umano
• 36. Ricerche su organismi interi, organi, sezioni di tessuti, omogenati, strutture subcellulari ea livello molecolare
• 37. Reazioni endergoniche ed esergoniche in una cellula vivente. composti macroergici. Esempi.
• 39. Fosforilazione ossidativa, coefficiente p/o. La struttura dei mitocondri e l'organizzazione strutturale della catena respiratoria. Potenziale elettrochimico transmembrana.
• 40. Regolazione della catena di trasporto degli elettroni (controllo respiratorio). Disaccoppiamento tra respirazione tissutale e fosforilazione ossidativa. Funzione termoregolatrice della respirazione tissutale
• 42. Formazione di forme tossiche di ossigeno, il meccanismo del loro effetto dannoso sulle cellule. Meccanismi per l'eliminazione delle specie tossiche dell'ossigeno.
• 43. Catabolismo dei nutrienti di base: carboidrati, grassi, proteine. Il concetto di vie specifiche di catabolismo e vie generali di catabolismo.
• 44. Decarbossilazione ossidativa dell'acido piruvico. La sequenza delle reazioni. La struttura del complesso piruvato decarbossilasi.
• 45. Ciclo dell'acido citrico: sequenza di reazioni e caratteristiche degli enzimi. Relazione tra vie comuni di catabolismo e catena di trasporto di elettroni e protoni.
• 46. ​​​​Meccanismi di regolazione del ciclo del citrato. Funzioni anaboliche del ciclo dell'acido citrico. Reazioni di reintegro del ciclo del citrato
• 47. Carboidrati di base degli animali, loro contenuto nei tessuti, ruolo biologico. I principali carboidrati negli alimenti. Digestione dei carboidrati
• 49. La degradazione aerobica è la via principale del catabolismo del glucosio negli esseri umani e in altri organismi aerobici. Sequenza di reazioni fino alla formazione del piruvato (glicolisi aerobica).
• 50. Distribuzione e significato fisiologico della degradazione aerobica del glucosio. L'utilizzo del glucosio per la sintesi dei grassi nel fegato e nel tessuto adiposo.
• 52. Biosintesi del glucosio (gluconeogenesi) da aminoacidi, glicerolo e acido lattico. La relazione tra glicolisi nei muscoli e gluconeogenesi nel fegato (ciclo di Cori).
• 54. Proprietà e distribuzione del glicogeno come polisaccaride di riserva. biosintesi del glicogeno. Mobilitazione del glicogeno.
• 55. Caratteristiche del metabolismo del glucosio in diversi organi e cellule: eritrociti, cervello, muscoli, tessuto adiposo, fegato.
• 56. L'idea della struttura e delle funzioni della parte carboidratica dei glicolipidi e delle glicoproteine. Acidi sialici
• 57. Disturbi ereditari del metabolismo dei monosaccaridi e dei disaccaridi: galattosemia, intolleranza al fruttosio e ai disaccaridi. Glicogenosi e aglicogenosi
• Gliceraldeide -3 -fosfato
• 58. I lipidi più importanti dei tessuti umani. Lipidi di riserva (grassi) e lipidi di membrana (lipidi complessi). Acidi grassi dei lipidi nei tessuti umani.
• Composizione in acidi grassi del grasso sottocutaneo umano
• 59. Fattori nutrizionali essenziali di natura lipidica. Acidi grassi essenziali: acidi ω-3 e ω-6 come precursori per la sintesi degli eicosanoidi.
• 60. Biosintesi degli acidi grassi, regolazione del metabolismo degli acidi grassi
• 61. Chimica delle reazioni di β-ossidazione degli acidi grassi, energia totale.
• 6H.Grassi alimentari e loro digestione. Assorbimento dei prodotti della digestione. Violazione della digestione e dell'assorbimento. Risintesi dei triacilgliceroli nella parete intestinale.
• 64. Formazione dei chilomicroni e trasporto dei grassi. Ruolo delle apoproteine ​​nei chilomicroni. Lipasi lipoproteica.
• 65. Biosintesi dei grassi nel fegato dai carboidrati. Struttura e composizione delle lipoproteine ​​​​di trasporto del sangue.
• 66. Deposizione e mobilitazione dei grassi nel tessuto adiposo. Regolazione della sintesi e mobilitazione dei grassi. Il ruolo di insulina, glucagone e adrenalina.
• 67. Fosfolipidi e glicolipidi di base dei tessuti umani (glicerofosfolipidi, sfingofosfolipidi, glicoglicerolipidi, glicosfigolipidi). L'idea della biosintesi e del catabolismo di questi composti.
• 68. Violazione dello scambio di grasso neutro (obesità), fosfolipidi e glicolipidi. Sfingolipidi
• Sfingolipidi, metabolismo: malattie da sfingolipidosi, tabella
• 69. Struttura e funzioni biologiche degli eicosanoidi. Biosintesi delle prostaglandine e dei leucotrieni.
• 70. Colesterolo come precursore di numerosi altri steroidi. Introduzione alla biosintesi del colesterolo. Scrivi il decorso delle reazioni fino alla formazione dell'acido mevalonico. Il ruolo dell'idrossimetilglutaril-CoA reduttasi.
• 71. Sintesi degli acidi biliari dal colesterolo. Coniugazione degli acidi biliari, acidi biliari primari e secondari. Rimozione degli acidi biliari e del colesterolo dal corpo.
• 72.Lpnp e HDL - trasporto, forme di colesterolo nel sangue, ruolo nel metabolismo del colesterolo. Ipercolesterolemia. Basi biochimiche per lo sviluppo dell'aterosclerosi.
• 73. Meccanismo di insorgenza della colelitiasi (calcoli di colesterolo). L'uso dell'acido chenodesokeicolico per il trattamento della colelitiasi.
• 75. Digestione delle proteine. Proteinasi: pepsina, trypsin, chimotripsina; proenzimi delle proteinasi e meccanismi della loro trasformazione in enzimi. Specificità del substrato delle proteinasi. Exopeptidasi ed endopeptidasi.
• 76. Valore diagnostico dell'analisi biochimica del succo gastrico e duodenale. Fornire una breve descrizione della composizione di questi succhi.
• 77. Proteinasi pancreatiche e pancreatite. L'uso degli inibitori della proteinasi per il trattamento della pancreatite.
• 78. Transaminazioni: aminotransferasi; funzione coenzimatica della vitamina B6. specificità delle aminotransferasi.
• 80. Deaminazione ossidativa degli amminoacidi; glutammato deidrogenasi. Deaminazione indiretta degli aminoacidi. significato biologico.
• 82. Glutamminasi renale; formazione ed escrezione di sali di ammonio. Attivazione della glutaminasi renale nell'acidosi.
• 83. Biosintesi dell'urea. Rapporto del ciclo dell'ornitina con i cts. Origine degli atomi di azoto ureico. Violazioni della sintesi ed escrezione dell'urea. Iperammoniemia.
• 84. Scambio di residui di aminoacidi privi di azoto. Aminoacidi glicogeni e chetogenici. Sintesi del glucosio da aminoacidi. Sintesi degli aminoacidi dal glucosio.
• 85. Transmetilazione. Metionina e s-adenosilmetionina. Sintesi di creatina, adrenalina e fosfatidilcoline
• 86. Metilazione del DNA. Il concetto di metilazione di composti estranei e medicinali.
• 88. Antivitaminici dell'acido folico. Meccanismo d'azione dei sulfamidici.
• 89. Metabolismo della fenilalanina e della tirosina. Fenilchetonuria; difetto biochimico, manifestazione della malattia, metodi di prevenzione, diagnosi e trattamento.
• 90. Alcaptonuria e albinismo: difetti biochimici in cui si sviluppano. Violazione della sintesi della dopamina, parkinsonismo.
• 91. Decarbossilazione degli amminoacidi. La struttura delle ammine biogene (istamina, serotonina, acido γ-aminobutirrico, catecolamine). Funzioni delle ammine biogene.
• 92. Deaminazione e idrossilazione delle ammine biogene (come reazioni di neutralizzazione di questi composti).
• 93. Acidi nucleici, composizione chimica, struttura. La struttura primaria del DNA e dell'RNA, i legami che formano la struttura primaria
• 94. Struttura secondaria e terziaria del DNA. Denaturazione, riattivazione del DNA. Ibridazione, differenze di specie nella struttura primaria del DNA.
• 95. RNA, composizione chimica, livelli di organizzazione strutturale. Tipi di RNA, funzioni. La struttura del ribosoma.
• 96. Struttura della cromatina e dei cromosomi
• 97. Decadimento degli acidi nucleici. Nucleasi del tubo digerente e dei tessuti. La degradazione dei nucleotidi purinici.
• 98. L'idea della biosintesi dei nucleotidi purinici; fasi iniziali della biosintesi (dal ribosio-5-fosfato alla 5-fosforibosilammina).
• 99. Acido inosinico come precursore degli acidi adenilico e guanilico.
• 100. L'idea della scomposizione e della biosintesi dei nucleotidi pirimidinici.
• 101. Violazioni del metabolismo dei nucleotidi. Gotta; allopurinolo per il trattamento della gotta. Xantinuria. Orotaciduria.
• 102. Biosintesi dei desossiribonucleotidi. L'uso degli inibitori della sintesi dei desossiribonucleotidi per il trattamento dei tumori maligni.
• 104. Sintesi del DNA e fasi della divisione cellulare. Il ruolo delle cicline e delle proteinasi ciclina-dipendenti nella progressione cellulare attraverso il ciclo cellulare.
• 105. Danno e riparazione del DNA. Enzimi del complesso riparatore del DNA.
• 106. Biosintesi dell'RNA. RNA polimerasi. Il concetto di struttura a mosaico dei geni, trascritto primario, elaborazione post-trascrizionale.
• 107. Codice biologico, concetti, proprietà del codice, collinearità, segnali di terminazione.
• 108. Il ruolo dell'RNA di trasporto nella biosintesi delle proteine. Biosintesi dell'aminoacil-t-RNA. Specificità del substrato delle aminoacil-t-RNA sintetasi.
• 109. La sequenza di eventi sul ribosoma durante l'assemblaggio della catena polipeptidica. Funzionamento dei poliribosomi. Processazione post-traduzionale delle proteine.
• 110. Regolazione adattativa dei geni nei pro- ed eucarioti. teoria dell'operone. Funzionamento degli operoni.
• 111. Il concetto di differenziazione cellulare. Cambiamenti nella composizione proteica delle cellule durante la differenziazione (sull'esempio della composizione proteica delle catene polipeptidiche dell'emoglobina).
• 112. Meccanismi molecolari della variabilità genetica. Mutazioni molecolari: tipologie, frequenza, significato
• 113. Eterogeneità genetica. Polimorfismo delle proteine ​​nella popolazione umana (varianti dell'emoglobina, glicosiltransferasi, sostanze gruppo-specifiche, ecc.).
• 114. Basi biochimiche per l'insorgenza e la manifestazione delle malattie ereditarie (diversità, distribuzione).
• 115. Principali sistemi di comunicazione intercellulare: regolazione endocrina, paracrina, autocrina.
• 116. Il ruolo degli ormoni nel sistema di regolazione metabolica. Cellule bersaglio e recettori ormonali cellulari
• 117. Meccanismi di trasmissione dei segnali ormonali alle cellule.
• 118. Classificazione degli ormoni per struttura chimica e funzioni biologiche
• 119. Struttura, sintesi e metabolismo delle iodotironine. Influenza sul metabolismo. Cambiamenti nel metabolismo nell'ipo e nell'ipertiroidismo. Cause e manifestazioni del gozzo endemico.
• 120. Regolazione del metabolismo energetico, ruolo dell'insulina e degli ormoni controinsulari nell'omeostasi.
• 121. Cambiamenti nel metabolismo nel diabete mellito. La patogenesi dei principali sintomi del diabete mellito.
• 122. Patogenesi delle complicanze tardive del diabete mellito (macro e microangiopatia, nefropatia, retinopatia, cataratta). coma diabetico.
• 123. Regolazione del metabolismo del sale marino. Struttura e funzione dell'aldosterone e della vasopressina
• 124. Sistema renina-angiotensina-aldosterone. Meccanismi biochimici dell'ipertensione renale, edema, disidratazione.
• 125. Ruolo degli ormoni nella regolazione del metabolismo del calcio e del fosfato (paratormone, calcitonina). Cause e manifestazioni di ipo e iperparatiroidismo.
• 126. Struttura, biosintesi e meccanismo d'azione del calcitriolo. Cause e manifestazioni del rachitismo
• 127. Struttura e secrezione dei corticosteroidi. Cambiamenti nel catabolismo nell'ipo e nell'ipercortisolismo.
• 128. Regolazione mediante sintesi della secrezione di ormoni sul principio del feedback.
• 129. Ormoni sessuali: struttura, influenza sul metabolismo e funzioni delle ghiandole sessuali, dell'utero e delle ghiandole mammarie.
• 130. Ormone della crescita, struttura, funzioni.
• 131. Metabolismo delle sostanze tossiche endogene ed estranee: reazioni di ossidazione microsomiale e reazioni di coniugazione con glutatione, acido glucuronico, acido solforico.
• 132. Metallotioneina e neutralizzazione degli ioni di metalli pesanti. Proteine ​​da shock termico.
• 133. Tossicità dell'ossigeno: formazione di specie reattive dell'ossigeno (anione superossido, perossido di idrogeno, radicale ossidrile).
• 135. Biotrasformazione delle sostanze medicinali. L'effetto dei farmaci sugli enzimi coinvolti nella neutralizzazione degli xenobiotici.
• 136. Fondamenti di cancerogenesi chimica. Introduzione ad alcuni agenti cancerogeni chimici: idrocarburi policiclici aromatici, ammine aromatiche, diossidi, mitossine, nitrosammine.
• 137. Caratteristiche di sviluppo, struttura e metabolismo degli eritrociti.
• 138. Trasporto dell'ossigeno e dell'anidride carbonica mediante il sangue. Emoglobina fetale (HbF) e suo significato fisiologico.
• 139. Forme polimorfiche delle emoglobine umane. Emoglobinopatie. Ipossia anemica
• 140. Biosintesi dell'eme e sua regolazione. Tema sui disturbi della sintesi. Porfiria.
• 141. Disintegrazione dell'eme. Neutralizzazione della bilirubina. Disturbi del metabolismo bilirubino-ittero: emolitico, ostruttivo, epatocellulare. Ittero dei neonati.
• 142. Valore diagnostico della determinazione della bilirubina e di altri pigmenti biliari nel sangue e nelle urine.
• 143. Scambio del ferro: assorbimento, trasporto sanguigno, deposizione. Disturbi del metabolismo del ferro: anemia sideropenica, emocromatosi.
• 144. Principali frazioni proteiche del plasma sanguigno e loro funzioni. Il valore della loro definizione per la diagnosi delle malattie. Enzimodiagnostica.
• 145. Sistema di coagulazione del sangue. Fasi della formazione del coagulo di fibrina. Vie della coagulazione intrinseche ed estrinseche e loro componenti.
• 146. Principi di formazione e sequenza di funzionamento dei complessi enzimatici della via procoagulante. Il ruolo della vitamina K nella coagulazione del sangue.
• 147. Principali meccanismi della fibrinolisi. Attivatori del plasminogeno come agenti trombolitici. Anticoagulanti ematici a base: antitrombina III, macroglobulina, anticonvertina. Emofilia.
• 148. Significato clinico di un esame del sangue biochimico.
• 149. Membrane cellulari fondamentali e loro funzioni. Proprietà generali delle membrane: fluidità, asimmetria trasversale, permeabilità selettiva.
• 150. Composizione lipidica delle membrane (fosfolipidi, glicolipidi, colesterolo). Il ruolo dei lipidi nella formazione del doppio strato lipidico.
• 151. Proteine ​​di membrana - integrali, di superficie, "ancorate". Significato delle modificazioni post-traduzionali nella formazione di proteine ​​funzionali di membrana.
• 153. Trasmissione del segnale transmembrana. Partecipazione delle membrane all'attivazione dei sistemi regolatori intracellulari - adenilato ciclasi e inositolo fosfato nella trasmissione dei segnali ormonali.
• 154. Collagene: caratteristiche della composizione aminoacidica, struttura primaria e spaziale. Il ruolo dell'acido ascorbico nell'idrossilazione della prolina e della lisina.

• Digestione delle proteine ​​nello stomaco

  Il succo gastrico è il prodotto di diversi tipi di cellule. Le cellule che rivestono (parietali) le pareti dello stomaco formano acido cloridrico, le cellule principali secernono pepsinogeno. Ulteriori e altre cellule dell'epitelio dello stomaco secernono muco contenente mucina. Le cellule parietali secernono anche una glicoproteina nella cavità dello stomaco, chiamata " fattore interno"(Fattore di castello). Questa proteina lega il "fattore esterno" - la vitamina B 12, ne previene la distruzione e ne favorisce l'assorbimento.

  Formazione e ruolo dell'acido cloridrico . La principale funzione digestiva dello stomaco è che in esso inizia la digestione delle proteine. Un ruolo importante in questo processo è svolto da acido cloridrico. Le proteine ​​che entrano nello stomaco stimolano l'escrezione istamina e gruppi di ormoni proteici - gastrine che, a sua volta, provoca la secrezione di HCI e del proenzima pepsinogeno. La fonte di H + è H 2 CO 3, che si forma nelle cellule parietali dello stomaco dalla CO 2 che si diffonde dal sangue, e H 2 O sotto l'azione dell'enzima anidrasi carbonica (carbonato deidratasi):

  H 2 O+CO 2 → H 2 COSÌ 3 → NSO 3 - + H +

  La dissociazione di H 2 CO 3 porta alla formazione di bicarbonato che, con la partecipazione di speciali proteine, viene rilasciato nel plasma in cambio di ioni C1 - e H +, che entrano nel lume gastrico attraverso il trasporto attivo catalizzato dalla membrana H+/K+-ATPasi. In questo caso, la concentrazione di protoni nel lume dello stomaco aumenta di 10 6 volte. Ioni Cl: entrano nel lume dello stomaco attraverso il canale del cloruro. La concentrazione di HCl nel succo gastrico può raggiungere 0,16 M, per cui il valore del pH diminuisce a 1,0-2,0. L'assunzione di alimenti proteici è spesso accompagnata dal rilascio di urina alcalina dovuta alla secrezione di grandi quantità di bicarbonato durante la formazione di HCl. Sotto l'azione dell'HCl, si verifica la denaturazione delle proteine ​​​​alimentari che non hanno subito un trattamento termico, che aumenta la disponibilità di legami peptidici per le proteasi. L'HCl ha un effetto battericida e impedisce ai batteri patogeni di entrare nell'intestino. Inoltre, l'acido cloridrico attiva il pepsinogeno e crea un pH ottimale per l'azione della pepsina.

  Meccanismo di attivazione della pepsina . Sotto l'azione delle gastrine nelle cellule principali delle ghiandole gastriche, vengono stimolate la sintesi e la secrezione del pepsinogeno, una forma inattiva della pepsina. Il pepsinogeno è una proteina costituita da una singola catena polipeptidica con un peso molecolare di 40 kD. Sotto l'azione dell'HCl, viene convertito in pepsina attiva ( massa molecolare 32,7 kD) con un pH ottimale di 1,0-2,5. Durante l'attivazione, come risultato della proteolisi parziale, 42 residui di amminoacidi vengono scissi dall'N-terminale della molecola di pepsinogeno, che contiene quasi tutti gli amminoacidi caricati positivamente presenti nel pepsinogeno. Pertanto, nella pepsina attiva predominano gli amminoacidi caricati negativamente, coinvolti nei riarrangiamenti conformazionali della molecola e nella formazione del centro attivo. Le molecole attive di pepsina formate sotto l'azione dell'HCl attivano rapidamente le restanti molecole di pepsinogeno (autocatalisi). La pepsina idrolizza principalmente i legami peptidici nelle proteine ​​formate da amminoacidi aromatici (fenilalanina, triptofano, tirosina) e un po' più lentamente - formati da leucina e amminoacidi dicarbossilici. La pepsina è un'endopeptidasi, quindi, a seguito della sua azione, nello stomaco si formano peptidi più corti, ma non aminoacidi liberi.

  Digestione delle proteine ​​nell'intestino .

  Il contenuto gastrico (chimo) nel processo di digestione entra nel duodeno. Il basso pH del chimo provoca la secrezione nell'intestino dell'ormone proteico secretina, che entra nel flusso sanguigno. Questo ormone, a sua volta, stimola la secrezione del succo pancreatico contenente HCO 3 dal pancreas nell'intestino tenue, che porta alla neutralizzazione dell'HCl gastrico e all'inibizione della pepsina. Di conseguenza, il pH aumenta bruscamente da 1,5-2,0 a ~7,0. L'ingresso dei peptidi nell'intestino tenue provoca la secrezione di un altro ormone proteico: la colecistochinina, che stimola il rilascio di enzimi pancreatici con un pH ottimale di 7,5-8,0. Sotto l'azione degli enzimi pancreatici e delle cellule intestinali, la digestione delle proteine ​​viene completata.

  Attivazione degli enzimi pancreatici Nel pancreas vengono sintetizzati i proenzimi di numerose proteasi: tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi, procarbossipeptidasi A e B. Nell'intestino vengono convertiti mediante proteolisi parziale negli enzimi attivi tripsina, chimotripsina, elastasi e carbossipeptidasi A e B.

  Attivazione del tripsinogeno avviene sotto l'azione dell'enzima enteropeptidasi dell'epitelio intestinale. Questo enzima separa l'esapeptide Val-(Asp) 4 -Lys dall'N-terminale della molecola di tripsinogeno. Un cambiamento nella conformazione della parte rimanente della catena polipeptidica porta alla formazione di un centro attivo e si forma la tripsina attiva. La sequenza Val-(Asp) 4 -Lys è inerente alla maggior parte dei tripsinogeni conosciuti in vari organismi, dai pesci all'uomo.

  La risultante trypsin attiva il chimotripsinogeno , da cui si ottengono numerosi enzimi attivi (Fig. 9-3). Il chimotripsinogeno è costituito da una singola catena polipeptidica contenente 245 residui aminoacidici e cinque ponti disolfuro. Sotto l'azione della tripsina, il legame peptidico tra il 15° e il 16° aminoacido viene scisso, determinando la formazione di π-chimotripsina attiva. Quindi, sotto l'azione della π-chimotripsina, il dipeptide ser(14)-arg(15) viene tagliato, il che porta alla formazione di δ-chimotripsina. La scissione del dipeptide tre(147)-arg(148) completa la formazione di una forma stabile dell'enzima attivo, l'α-chimotripsina, che consiste di tre catene polipeptidiche collegate da ponti disolfuro. Anche i restanti proenzimi delle proteasi pancreatiche (proelastasi e procarbossipeptidasi A e B) vengono attivati ​​dalla tripsina attraverso una proteolisi parziale. Di conseguenza, si formano enzimi attivi: elastasi e carbossi-peptidasi A e B.

  Specificità d'azione delle proteasi . La tripsina idrolizza preferenzialmente i legami peptidici formati dai gruppi carbossilici di arginina e lisina. Le chimotripsine sono più attive contro i legami peptidici formati dai gruppi carbossilici degli aminoacidi aromatici (Phen, Tyr, Tri). Le carbossipeptidasi A e B sono enzimi contenenti zinco che tagliano i residui di amminoacidi C-terminali. Inoltre, la carbossipeptidasi A scinde principalmente gli aminoacidi contenenti radicali aromatici o idrofobici e la carbossipeptidasi B - residui di arginina e lisina. L'ultima fase della digestione, l'idrolisi dei piccoli peptidi, avviene sotto l'azione degli enzimi aminopeptidasi e dipeptidasi, che vengono sintetizzati dalle cellule dell'intestino tenue in forma attiva.

  Aminopeptidasi scindono sequenzialmente gli amminoacidi N-terminali della catena peptidica. Il più noto enzima contenente leucina aminopeptidasi - Zn 2+ - o Mn 2+, nonostante il nome, ha un'ampia specificità rispetto agli aminoacidi N-terminali.

  Dipeptidasi scompongono i dipeptidi in amminoacidi, ma non agiscono sui tripeptidi.

  Come risultato dell'azione sequenziale di tutte le proteasi digestive, la maggior parte delle proteine ​​alimentari viene scomposta in aminoacidi liberi.

  Exopeptidasi (esoproteinasi) - enzimi che idrolizzano le proteine ​​scindendo gli amminoacidi dall'estremità del peptide: carbossipeptidasi - dal C-terminale, aminopeptidasi - dal N-terminale, le dipeptidasi scindono i dipeptidi. Le esopeptidasi sono sintetizzate nelle cellule dell'intestino tenue (aminopeptidasi, dipeptidasi) e nel pancreas (carbossipeptidasi). Questi enzimi funzionano a livello intracellulare nell'epitelio intestinale, in una piccola quantità, nel lume dell'intestino.

  Endopeptidasi (endoproteinasi) - enzimi proteolitici (pepsina, tripsina, chimotripsina) che scindono i legami peptidici della catena intrapeptidica. Con la massima velocità idrolizzano i legami formati da alcuni aminoacidi. Le endopeptidasi vengono sintetizzate come enzimi, che vengono poi attivati ​​mediante proteolisi selettiva. Pertanto, le cellule che secernono questi enzimi proteggono le proprie proteine ​​dalla distruzione. Dall'azione degli enzimi, la membrana cellulare delle cellule animali è protetta anche dallo strato superficiale di oligosaccaridi-glicocalice e nell'intestino e dallo stomaco da uno strato di muco.

blocco di noleggio

Il contenuto di aminoacidi liberi negli alimenti è molto basso. La stragrande maggioranza di essi fa parte delle proteine ​​che vengono idrolizzate nel tratto gastrointestinale sotto l'azione degli enzimi proteasi (scrolasi peptidica). La specificità del substrato di questi enzimi risiede nel fatto che ciascuno di essi scinde i legami peptidici formati da determinati aminoacidi con la massima velocità. Le proteasi che idrolizzano i legami peptidici all'interno di una molecola proteica appartengono al gruppo delle endopeptidasi. Gli enzimi appartenenti al gruppo delle esopeptidasi idrolizzano il legame peptidico formato dagli aminoacidi terminali. Sotto l'azione di tutte le proteasi del tratto gastrointestinale, le proteine ​​​​alimentari si scompongono in singoli aminoacidi, che poi entrano nelle cellule dei tessuti.

Digestione delle proteine ​​nello stomaco

Il succo gastrico è il prodotto di diversi tipi di cellule. Le cellule che rivestono (parietali) le pareti dello stomaco formano acido cloridrico, le cellule principali secernono pepsinogeno. Ulteriori e altre cellule dell'epitelio dello stomaco secernono muco contenente mucina. Le cellule parietali secernono anche una glicoproteina nella cavità dello stomaco, chiamata "fattore intrinseco" (fattore di Castle). Questa proteina lega il "fattore esterno" - la vitamina B12, ne previene la distruzione e ne favorisce l'assorbimento.

Formazione e ruolo dell'acido cloridrico. La principale funzione digestiva dello stomaco è che in esso inizia la digestione delle proteine. L'acido cloridrico gioca un ruolo importante in questo processo. Le proteine ​​​​che entrano nello stomaco stimolano il rilascio di istamina e di un gruppo di ormoni proteici - gastrina, che, a loro volta, causano la secrezione di HCI e del proenzima - pepsinogeno. La fonte di H+ è H2CO3, che si forma nelle cellule parietali dello stomaco dalla CO2 che diffonde dal sangue e dall'H2O sotto l'azione dell'enzima anidrasi carbonica (carbonato deidratasi):

H2O + CO2 → H2CO3 → HCO3- + H+

La dissociazione di H2CO3 porta alla formazione di bicarbonato che, con la partecipazione di speciali proteine, viene rilasciato nel plasma in cambio di ioni C1- e H+, che entrano nel lume gastrico attraverso il trasporto attivo catalizzato dalla membrana H+/K+- ATPasi. Allo stesso tempo, la concentrazione di protoni nel lume dello stomaco aumenta di 106 volte. Gli ioni Cl- entrano nel lume dello stomaco attraverso il canale del cloruro. La concentrazione di HCl nel succo gastrico può raggiungere 0,16 M, per cui il valore del pH diminuisce a 1,0-2,0. L'assunzione di alimenti proteici è spesso accompagnata dal rilascio di urina alcalina dovuta alla secrezione di grandi quantità di bicarbonato durante la formazione di HCl. Sotto l'azione dell'HCl, si verifica la denaturazione delle proteine ​​​​alimentari che non hanno subito un trattamento termico, che aumenta la disponibilità di legami peptidici per le proteasi. L'HCl ha un effetto battericida e impedisce ai batteri patogeni di entrare nell'intestino. Inoltre, l'acido cloridrico attiva il pepsinogeno e crea un pH ottimale per l'azione della pepsina.

Meccanismo di attivazione della pepsina. Sotto l'azione delle gastrine nelle cellule principali delle ghiandole gastriche, vengono stimolate la sintesi e la secrezione del pepsinogeno, una forma inattiva della pepsina. Il pepsinogeno è una proteina costituita da una singola catena polipeptidica con un peso molecolare di 40 kD. Sotto l'azione dell'HCl viene convertito in pepsina attiva (peso molecolare 32,7 kD) con un pH ottimale di 1,0-2,5. Durante l'attivazione, come risultato della proteolisi parziale, 42 residui di amminoacidi vengono scissi dall'N-terminale della molecola di pepsinogeno, che contiene quasi tutti gli amminoacidi caricati positivamente presenti nel pepsinogeno. Pertanto, nella pepsina attiva predominano gli amminoacidi caricati negativamente, coinvolti nei riarrangiamenti conformazionali della molecola e nella formazione del centro attivo. Le molecole attive di pepsina formate sotto l'azione dell'HCl attivano rapidamente le restanti molecole di pepsinogeno (autocatalisi). La pepsina idrolizza principalmente i legami peptidici nelle proteine ​​formate da amminoacidi aromatici (fenilalanina, triptofano, tirosina) e un po' più lentamente - formati da leucina e amminoacidi dicarbossilici. La pepsina è un'endopeptidasi, quindi, a seguito della sua azione, nello stomaco si formano peptidi più corti, ma non aminoacidi liberi.

Digestione delle proteine ​​nell'intestino.

Il contenuto gastrico (chimo) nel processo di digestione entra nel duodeno. Il basso pH del chimo provoca la secrezione nell'intestino dell'ormone proteico secretina, che entra nel flusso sanguigno. Questo ormone, a sua volta, stimola il rilascio del succo pancreatico contenente HCO3- dal pancreas nell'intestino tenue, che porta alla neutralizzazione dell'HCl gastrico e all'inibizione della pepsina. Di conseguenza, il pH aumenta bruscamente da 1,5-2,0 a ~7,0. L'ingresso dei peptidi nell'intestino tenue provoca la secrezione di un altro ormone proteico: la colecistochinina, che stimola il rilascio di enzimi pancreatici con un pH ottimale di 7,5-8,0. Sotto l'azione degli enzimi pancreatici e delle cellule intestinali, la digestione delle proteine ​​viene completata.

Attivazione degli enzimi pancreatici Nel pancreas vengono sintetizzati i proenzimi di numerose proteasi: tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi, procarbossipeptidasi A e B. Nell'intestino vengono convertiti mediante proteolisi parziale negli enzimi attivi tripsina, chimotripsina, elastasi e carbossipeptidasi A e B.

Il tripsinogeno è attivato dall'enzima epiteliale intestinale enteropeptidasi. Questo enzima separa l'esapeptide Val-(Asp)4-Lys dall'estremità N della molecola di tripsinogeno. Un cambiamento nella conformazione della parte rimanente della catena polipeptidica porta alla formazione di un centro attivo e si forma la tripsina attiva. La sequenza Val-(Asp)4-Lys è inerente alla maggior parte dei tripsinogeni conosciuti in vari organismi, dai pesci agli esseri umani.

La trypsina risultante attiva il chimotripsinogeno, da cui si ottengono diversi enzimi attivi (Fig. 9-3). Il chimotripsinogeno è costituito da una singola catena polipeptidica contenente 245 residui aminoacidici e cinque ponti disolfuro. Sotto l'azione della tripsina, il legame peptidico tra il 15° e il 16° aminoacido viene scisso, determinando la formazione di π-chimotripsina attiva. Quindi, sotto l'azione della π-chimotripsina, il dipeptide ser(14)-arg(15) viene tagliato, il che porta alla formazione di δ-chimotripsina. La scissione del dipeptide tre(147)-arg(148) completa la formazione di una forma stabile dell'enzima attivo, l'α-chimotripsina, che consiste di tre catene polipeptidiche collegate da ponti disolfuro. Anche i restanti proenzimi delle proteasi pancreatiche (proelastasi e procarbossipeptidasi A e B) vengono attivati ​​dalla tripsina attraverso una proteolisi parziale. Di conseguenza, si formano enzimi attivi: elastasi e carbossi-peptidasi A e B.

Specificità d'azione delle proteasi. La tripsina idrolizza preferenzialmente i legami peptidici formati dai gruppi carbossilici di arginina e lisina. Le chimotripsine sono più attive contro i legami peptidici formati dai gruppi carbossilici degli aminoacidi aromatici (Phen, Tyr, Tri). Le carbossipeptidasi A e B sono enzimi contenenti zinco che tagliano i residui di amminoacidi C-terminali. Inoltre, la carbossipeptidasi A scinde principalmente gli aminoacidi contenenti radicali aromatici o idrofobici e la carbossipeptidasi B - residui di arginina e lisina. L'ultima fase della digestione, l'idrolisi dei piccoli peptidi, avviene sotto l'azione degli enzimi aminopeptidasi e dipeptidasi, che vengono sintetizzati dalle cellule dell'intestino tenue in forma attiva.

• Le aminopeptidasi tagliano sequenzialmente gli amminoacidi N-terminali della catena peptidica. La leucina aminopeptidasi più conosciuta è un enzima contenente Zn2+ o Mn2+, nonostante il nome, che ha un'ampia specificità verso gli aminoacidi N-terminali.
• Le dipeptidasi scompongono i dipeptidi in amminoacidi, ma non agiscono sui tripeptidi.

Come risultato dell'azione sequenziale di tutte le proteasi digestive, la maggior parte delle proteine ​​alimentari viene scomposta in aminoacidi liberi.

Enzimi esopeptidasi (esoproteinasi) che idrolizzano le proteine ​​scindendo gli aminoacidi dall'estremità del peptide: carbossipeptidasi dal C-terminale, aminopeptidasi dal N-terminale, dipeptidasi scindono i dipeptidi. Le esopeptidasi sono sintetizzate nelle cellule dell'intestino tenue (aminopeptidasi, dipeptidasi) e nel pancreas (carbossipeptidasi). Questi enzimi funzionano a livello intracellulare nell'epitelio intestinale e, in piccola quantità, nel lume intestinale.

Endopeptidasi (endoproteinasi) enzimi proteolitici (pepsina, tripsina, chimotripsina) che scindono i legami peptidici all'interno della catena peptidica. Con la massima velocità idrolizzano i legami formati da alcuni aminoacidi. Le endopeptidasi vengono sintetizzate come proenzimi, che vengono poi attivati ​​mediante proteolisi selettiva. Pertanto, le cellule che secernono questi enzimi proteggono le proprie proteine ​​dalla distruzione. Dall'azione degli enzimi, la membrana cellulare delle cellule animali è protetta anche dallo strato superficiale di oligosaccaridi - glicocalice, e nell'intestino e nello stomaco - uno strato di muco.

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Decarbossilazione ossidativa dell'acido piruvico. La sequenza delle reazioni. La struttura del complesso piruvato decarbossilasi

Il ciclo dell'acido citrico: sequenza delle reazioni e caratterizzazione degli enzimi. Relazione tra vie comuni di catabolismo e catena di trasporto di elettroni e protoni

Meccanismi di regolazione del ciclo del citrato. Funzioni anaboliche del ciclo dell'acido citrico. Reazioni di reintegro del ciclo del citrato

Carboidrati di base degli animali, loro contenuto nei tessuti, ruolo biologico. I principali carboidrati negli alimenti. Digestione dei carboidrati

La degradazione aerobica è la via principale del catabolismo del glucosio negli esseri umani e in altri organismi aerobici. Sequenza di reazioni fino alla formazione del piruvato (glicolisi aerobica)

Distribuzione e significato fisiologico della degradazione aerobica del glucosio. L'utilizzo del glucosio per la sintesi dei grassi nel fegato e nel tessuto adiposo.

Demolizione anaerobica del glucosio (glicolisi anaerobica). Ossidazione glicolitica, piruvato come accettore di idrogeno. fosforilazione del substrato. Distribuzione e significato fisiologico di questa via di degradazione del glucosio

Biosintesi del glucosio (gluconeogenesi) da aminoacidi, glicerolo e acido lattico. Relazione tra glicolisi muscolare e gluconeogenesi epatica (ciclo di Cori)

Il concetto della via del pentoso fosfato delle trasformazioni del glucosio. Reazioni ossidative (fino allo stadio di ribulosio-5-fosfato). Distribuzione e risultati riassuntivi di questa via (formazione di pentosi, NADPH ed energetica)

Proprietà e distribuzione del glicogeno come polisaccaride di riserva. biosintesi del glicogeno. Mobilitazione del glicogeno

Caratteristiche del metabolismo del glucosio in diversi organi e cellule: eritrociti, cervello, muscoli, tessuto adiposo, fegato.

L'idea della struttura e delle funzioni della parte carboidratica dei glicolipidi e delle glicoproteine. Acidi sialici

Disordini ereditari del metabolismo dei monosaccaridi e dei disaccaridi: galattosemia, intolleranza al fruttosio e ai disaccaridi. Glicogenosi e aglicogenosi

I lipidi più importanti nei tessuti umani. Lipidi di riserva (grassi) e lipidi di membrana (lipidi complessi). Acidi grassi dei lipidi nei tessuti umani.

Fattori nutrizionali essenziali dei lipidi. Acidi grassi essenziali: acidi ω-3 e ω-6 come precursori per la sintesi degli eicosanoidi.

Biosintesi degli acidi grassi, regolazione del metabolismo degli acidi grassi

Chimica delle reazioni di β-ossidazione degli acidi grassi, energia totale

Grassi alimentari e loro digestione. Assorbimento dei prodotti della digestione. Violazione della digestione e dell'assorbimento. Risintesi dei triacilgliceroli nella parete intestinale

Formazione dei chilomicroni e trasporto dei grassi. Ruolo delle apoproteine ​​nei chilomicroni. Lipasi lipoproteica

Biosintesi dei grassi nel fegato dai carboidrati. Struttura e composizione delle lipoproteine ​​​​di trasporto del sangue

Deposizione e mobilizzazione dei grassi nel tessuto adiposo. Regolazione della sintesi e mobilitazione dei grassi. Il ruolo di insulina, glucagone e adrenalina

I principali fosfolipidi e glicolipidi dei tessuti umani (glicerofosfolipidi, sfingofosfolipidi, glicoglicerolipidi, glicosfigolipidi). L'idea della biosintesi e del catabolismo di questi composti.

Violazione dello scambio di grasso neutro (obesità), fosfolipidi e glicolipidi. Sfingolipidi

La struttura e le funzioni biologiche degli eicosanoidi. Biosintesi delle prostaglandine e dei leucotrieni

Colesterolo come precursore di una serie di altri steroidi. Introduzione alla biosintesi del colesterolo. Scrivi il decorso delle reazioni fino alla formazione dell'acido mevalonico. Ruolo dell'idrossimetilglutaril-CoA reduttasi

Sintesi degli acidi biliari dal colesterolo. Coniugazione degli acidi biliari, acidi biliari primari e secondari. Rimozione degli acidi biliari e del colesterolo dal corpo.

LDL e HDL - trasporto, forme di colesterolo nel sangue, ruolo nel metabolismo del colesterolo. Ipercolesterolemia. Basi biochimiche per lo sviluppo dell'aterosclerosi.

Il meccanismo di insorgenza della malattia dei calcoli biliari (calcoli di colesterolo). L'uso dell'acido chenodesokeicolico per il trattamento della colelitiasi.

Digestione delle proteine. Proteinasi: pepsina, trypsin, chimotripsina; proenzimi delle proteinasi e meccanismi della loro trasformazione in enzimi. Specificità del substrato delle proteinasi. Exopeptidasi ed endopeptidasi.

Valore diagnostico dell'analisi biochimica del succo gastrico e duodenale. Fornire una breve descrizione della composizione di questi succhi.

Proteinasi pancreatiche e pancreatite. L'uso degli inibitori della proteinasi per il trattamento della pancreatite.

Transaminazione: aminotransferasi; funzione coenzimatica della vitamina B6. Specificità delle aminotransferasi

Amminoacidi coinvolti nella transaminazione; il ruolo speciale dell’acido glutammico. Significato biologico delle reazioni di transaminazione. Determinazione delle transaminasi nel siero sanguigno nell'infarto del miocardio e nelle malattie del fegato.

Deaminazione ossidativa degli aminoacidi; glutammato deidrogenasi. Deaminazione indiretta degli aminoacidi. significato biologico.

Glutamminasi renale; formazione ed escrezione di sali di ammonio. Attivazione della glutaminasi renale nell'acidosi

biosintesi dell'urea. Relazione tra il ciclo dell'ornitina e il ciclo del TCA. Origine degli atomi di azoto ureico. Violazioni della sintesi ed escrezione dell'urea. Iperammoniemia

Scambio di residui azotati di amminoacidi. Aminoacidi glicogeni e chetogenici. Sintesi del glucosio da aminoacidi. Sintesi degli aminoacidi dal glucosio

Transmetilazione. Metionina e S-adenosilmetionina. Sintesi di creatina, adrenalina e fosfatidilcoline

Metilazione del DNA. Il concetto di metilazione di composti estranei e medicinali

Antivitaminici dell'acido folico. Meccanismo d'azione dei sulfamidici.

Metabolismo della fenilalanina e della tirosina. Fenilchetonuria; difetto biochimico, manifestazione della malattia, metodi di prevenzione, diagnosi e trattamento.

Alcaptonuria e albinismo: difetti biochimici in cui si sviluppano. Disturbo della sintesi della dopamina, parkinsonismo

decarbossilazione degli amminoacidi. La struttura delle ammine biogene (istamina, serotonina, acido γ-aminobutirrico, catecolamine). Funzioni delle ammine biogene

Deaminazione e idrossilazione delle ammine biogene (come reazioni di neutralizzazione di questi composti)

Acidi nucleici, composizione chimica, struttura. La struttura primaria del DNA e dell'RNA, i legami che formano la struttura primaria

Struttura secondaria e terziaria del DNA. Denaturazione, riattivazione del DNA. Ibridazione, differenze di specie nella struttura primaria del DNA

RNA, composizione chimica, livelli di organizzazione strutturale. Tipi di RNA, funzioni. La struttura del ribosoma.

Struttura della cromatina e dei cromosomi

Decadimento degli acidi nucleici. Nucleasi del tubo digerente e dei tessuti. La degradazione dei nucleotidi purinici.

L'idea della biosintesi dei nucleotidi purinici; fasi iniziali della biosintesi (dal ribosio-5-fosfato alla 5-fosforibosilammina)

Acido inosinico come precursore degli acidi adenilico e guanilico.

L'idea della degradazione e della biosintesi dei nucleotidi pirimidinici

disturbi del metabolismo dei nucleotidi. Gotta; allopurinolo per il trattamento della gotta. Xantinuria. Orotaciduria

Biosintesi dei desossiribonucleotidi. L'uso degli inibitori della sintesi dei desossiribonucleotidi per il trattamento dei tumori maligni

Sintesi del DNA e fasi della divisione cellulare. Il ruolo delle cicline e delle proteinasi ciclina-dipendenti nella progressione cellulare attraverso il ciclo cellulare

Danno e riparazione del DNA. Enzimi complessi di riparazione del DNA

biosintesi dell’RNA. RNA polimerasi. Il concetto di struttura a mosaico dei geni, trascritto primario, elaborazione post-trascrizionale

Codice biologico, concetti, proprietà del codice, collinearità, segnali di terminazione.

Il ruolo degli RNA di trasporto nella biosintesi delle proteine. Biosintesi dell'aminoacil-t-RNA. Specificità del substrato delle aminoacil-t-RNA sintetasi.

La sequenza di eventi sul ribosoma durante l'assemblaggio della catena polipeptidica. Funzionamento dei poliribosomi. Processazione post-traduzionale delle proteine

Regolazione adattativa dei geni nei pro- ed eucarioti. teoria dell'operone. Funzionamento degli operoni

Il concetto di differenziazione cellulare. Cambiamenti nella composizione proteica delle cellule durante la differenziazione (sull'esempio della composizione proteica delle catene polipeptidiche dell'emoglobina)

Meccanismi molecolari della variabilità genetica. Mutazioni molecolari: tipologie, frequenza, significato

eterogeneità genetica. Polimorfismo proteico nella popolazione umana (varianti dell'emoglobina, glicosiltransferasi, sostanze gruppo-specifiche, ecc.)

Basi biochimiche per l'insorgenza e la manifestazione di malattie ereditarie (diversità, distribuzione)

I principali sistemi di comunicazione intercellulare: regolazione endocrina, paracrina, autocrina

Il ruolo degli ormoni nel sistema di regolazione metabolica. Cellule bersaglio e recettori ormonali cellulari

Meccanismi di trasmissione dei segnali ormonali alle cellule

Classificazione degli ormoni per struttura chimica e funzioni biologiche

Struttura, sintesi e metabolismo delle iodotironine. Influenza sul metabolismo. Cambiamenti nel metabolismo nell'ipo e nell'ipertiroidismo. Cause e manifestazioni del gozzo endemico

Regolazione del metabolismo energetico, ruolo dell'insulina e degli ormoni controinsulari nell'omeostasi

Cambiamenti metabolici nel diabete mellito. La patogenesi dei principali sintomi del diabete mellito

Patogenesi delle complicanze tardive del diabete mellito (macro e microangiopatia, nefropatia, retinopatia, cataratta). coma diabetico

Regolazione del metabolismo del sale marino. Struttura e funzione dell'aldosterone e della vasopressina

Il sistema renina-angiotensina-aldosterone. Meccanismi biochimici dell'ipertensione renale, edema, disidratazione.

Tossicità dell'ossigeno: formazione di specie reattive dell'ossigeno (anione superossido, perossido di idrogeno, radicale idrossile)

Danno di membrana dovuto alla perossidazione lipidica. Meccanismi di protezione contro gli effetti tossici dell'ossigeno: non enzimatici (vitamine E, C, glutatione, ecc.) ed enzimatici (superossido dismutasi, catalasi, glutatione perossidasi)

Biotrasformazione delle sostanze medicinali. L'effetto dei farmaci sugli enzimi coinvolti nella neutralizzazione degli xenobiotici

Fondamenti di cancerogenesi chimica. Introduzione ad alcuni agenti cancerogeni chimici: idrocarburi policiclici aromatici, ammine aromatiche, diossidi, mitossine, nitrosammine

Caratteristiche dello sviluppo, della struttura e del metabolismo degli eritrociti

Trasporto di ossigeno e anidride carbonica nel sangue. Emoglobina fetale (HbF) e suo significato fisiologico

Forme polimorfiche dell'emoglobina umana. Emoglobinopatie. Ipossia anemica

Biosintesi dell'eme e sua regolazione. Tema sui disturbi della sintesi. Porfiria

Rottura dell'eme. Neutralizzazione della bilirubina. Disturbi del metabolismo della bilirubinaIttero: emolitico, ostruttivo, epatocellulare. Ittero neonatale

Valore diagnostico della determinazione della bilirubina e di altri pigmenti biliari nel sangue e nelle urine

Metabolismo del ferro: assorbimento, trasporto sanguigno, deposizione. Disturbi del metabolismo del ferro: anemia sideropenica, emocromatosi

Le principali frazioni proteiche del plasma sanguigno e loro funzioni. Il valore della loro definizione per la diagnosi delle malattie. Enzimodiagnostica

Il sistema di coagulazione del sangue. Fasi della formazione del coagulo di fibrina. Vie della coagulazione intrinseche ed estrinseche e loro componenti

Principi di formazione e sequenza di funzionamento dei complessi enzimatici della via procoagulante. Il ruolo della vitamina K nella coagulazione del sangue

I principali meccanismi della fibrinolisi. Attivatori del plasminogeno come agenti trombolitici. Anticoagulanti ematici a base: antitrombina III, macroglobulina, anticonvertina. Emofilia.

Significato clinico di un esame del sangue biochimico

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Composizione lipidica delle membrane (fosfolipidi, glicolipidi, colesterolo). Il ruolo dei lipidi nella formazione del doppio strato lipidico

Proteine ​​di membrana: integrali, superficiali, "ancorate". Significato delle modificazioni post-traduzionali nella formazione di proteine ​​funzionali di membrana

Meccanismi di trasferimento di sostanze attraverso le membrane: diffusione semplice, trasporto attivo primario (Na + -K + -ATPasi, Ca2 + -ATPasi), simport e antiport passivi, trasporto attivo secondario

Segnalazione transmembrana. Partecipazione delle membrane all'attivazione dei sistemi regolatori intracellulari - adenilato ciclasi e inositolo fosfato nella trasmissione del segnale ormonale

Collagene: caratteristiche della composizione aminoacidica, struttura primaria e spaziale. Il ruolo dell'acido ascorbico nell'idrossilazione della prolina e della lisina

Caratteristiche della biosintesi e maturazione del collagene. Sintomi di carenza di vitamina C

Caratteristiche della struttura e funzione dell'elastina

Glicosaminoglicani e proteoglicani. Struttura e funzioni. Il ruolo dell'acido ialuronico nell'organizzazione della matrice extracellulare

Proteine ​​adesive della matrice intercellulare: fibronectina e laminina, loro struttura e funzioni. Il ruolo di queste proteine ​​nelle interazioni intercellulari e nello sviluppo del tumore

Organizzazione strutturale della matrice intercellulare. Cambiamenti del tessuto connettivo durante l'invecchiamento, collagenosi. Il ruolo della collagenasi nella guarigione delle ferite. idrossiprolinuria

Le proteine ​​più importanti delle miofibrille: miosina, actina, actomiosina, tropomiosina, troponina, actinina. Struttura molecolare delle miofibrille

Meccanismi biochimici della contrazione e del rilassamento muscolare. Il ruolo del gradiente di ioni monovalenti e ioni calcio nella regolazione della contrazione e del rilassamento muscolare

Proteine ​​sarcoplasmatiche: mioglobina, sua struttura e funzioni. Estratti muscolari

Caratteristiche del metabolismo energetico nei muscoli. Creatina fosfato

Cambiamenti biochimici nelle distrofie muscolari e nella denervazione muscolare. Creatinuria

Composizione chimica del tessuto nervoso. Membrane mieliniche: caratteristiche della composizione e della struttura

Metabolismo energetico nel tessuto nervoso. Significato della degradazione aerobica del glucosio

Biochimica dell'origine e conduzione dell'impulso nervoso. Meccanismi molecolari della trasmissione sinaptica

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Collettori solari Calcolo del collettore solare Determinazione dell'area dei collettori solari. Il vantaggio principale dei collettori solari è che l'energia termica da essi generata è gratuita.

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PEPSINA- il principale enzima proteolitico del succo gastrico (EC 3.4.23.1), appartiene al gruppo delle idrolasi peptidiche, scinde le proteine, principalmente in polipeptidi, sebbene tra i prodotti della scissione proteica da parte della pepsina si trovino peptidi e amminoacidi a basso peso molecolare. I preparati di P. sono usati come medicinali per la terapia sostitutiva dei disturbi digestivi. A nek-ry patol, condiziona l'attività di P. in succo gastrico(vedi) è uno dei segni diagnostici ed è determinato nei laboratori clinici e biologici. Il contenuto del proenzima P. - pepsinogeno nelle urine (uropepsina) - serve come test diagnostico aggiuntivo nello studio della capacità secretoria della mucosa gastrica. P. trova applicazione nell'industria alimentare e delle carni e dei latticini.

L'oggetto viene aperto nel 1836 da T. Schwann e nel 1930 viene ricevuto da Northrop (J. H. Northrop) sotto forma di cristallo.

L'elemento è il rappresentante meglio studiato di una sottoclasse di proteinasi carbossiliche (vedi. Idrolasi peptidiche). Mol. peso (massa) P. ca. 35.000 punto isoelettrico(vedi) ha un pH inferiore a 1,0, dovuto all'alto contenuto di residui di acido aspartico e glutammico nella molecola dell'enzima con un basso contenuto di diamminoacidi, nonché alla presenza di un residuo di acido fosforico. La molecola P. è costituita da un'unica catena polipeptidica di 327 residui aminoacidici ed è un globulo con assi di 5,5 X 4,5 X 3,2 nm, composto da due domini con struttura simile. La molecola di P. è caratterizzata da un bassissimo contenuto di sezioni alfa elicoidali e da un elevato contenuto di strutture beta. Tra i domini c'è una depressione, in un taglio si trova il centro attivo di P., formato dai resti di aminoacidi localizzati in diversi domini; i gruppi catalitici sono gruppi COOH dei residui di acido aspartico nelle posizioni 32a e 215a.

L'attività di P., così come quella di altre proteinasi carbossiliche, è soppressa dagli inibitori del diazocarbonile e da alcuni epossidi che bloccano specificamente i gruppi COOH del centro attivo dell'enzima. L'inibitore naturale di P. è la pepstatina, un pentapeptide N-sostituito prodotto da alcuni streptomiceti.

L'articolo è più stabile a pH ca. 5.0-5.5. In un ambiente più acido avviene l'autodigestione (autolisi) dell'enzima; a pH superiore a 6,0 avviene la sua inattivazione rapida e quasi irreversibile. L'articolo risulta inattivato anche ad una temperatura superiore a 60°.

P. è contenuto nel succo gastrico di mammiferi, uccelli, rettili e pesci. Negli invertebrati e nei microrganismi sono stati trovati enzimi simili nelle proprietà a P. Nel succo gastrico dell'uomo e dei mammiferi superiori, insieme a P., è presente la gastrixina, un enzima che ha proprietà simili a P. e una struttura omologa.

P. è sintetizzato dalle principali cellule delle ghiandole della mucosa stomaco(vedi) sotto forma di un precursore inattivo - il proenzima pepsinogeno, che in presenza di acido cloridrico del succo gastrico si trasforma in un enzima attivo. In questo caso, come risultato dei cambiamenti conformazionali e dell'idrolisi del legame peptidico tra leu44-ile45, un frammento viene staccato dalla regione N-terminale della molecola di pepsinogeno e quindi. si forma P. attivo, che poi catalizza l'attivazione autocatalitica delle porzioni successive del proenzima. Uno dei peptidi scissi, il cosiddetto. L'inibitore di P. con una mol. peso (peso) ca. 3000, a pH superiore a 5,0 inibisce l'attività di P.; al di sotto di pH 4,0, l'inibitore viene rapidamente scisso. Nelle urine dei mammiferi, compreso l'uomo, si trova normalmente il pepsinogeno (uropepsina), che penetra nelle urine dalle principali cellule della mucosa gastrica attraverso il sangue e i reni (vedi. Uropepsina).

Il processo di digestione delle proteine ​​è andato - kish. il percorso inizia con l'azione di P. Questo enzima ha un'ampia specificità di substrato; catalizza l'idrolisi dei legami peptidici formati da vari residui aminoacidici nelle proteine. P. scompone quasi tutte le proteine ​​di origine vegetale e animale, ad eccezione delle protamine e delle cheratine. L'azione di P. è ottimale a pH 2,0. A pH ca. 5.0 P. caglia il latte, provocando la conversione del caseinogeno in caseina(cm.). L'oggetto è capace per idrolizzare parecchi peptidi sintetici a basso peso molecolare ed esteri, gli amminoacidi aromatici sono una parte di to-rykh. Il valore ottimale per l'idrolisi di P. di molti substrati sintetici è a pH 4,0. P. catalizza anche la reazione di trans-peptidazione (trasferimento di un residuo aminoacidico da un substrato sintetico ad un altro).

Le preparazioni commerciali di P. grezzo si ottengono da un estratto acido (autolisato) della mucosa gastrica mediante salatura con soluzione di NaCl al 15% e successiva essiccazione. Il P. purificato viene isolato da tali farmaci mediante lo scambio ionico cromatografia(cm.). Analogico P. - chimosina(vedi) usato in Industria alimentare per la produzione del formaggio si ottengono allo stesso modo dalla mucosa dell'abomaso, una sezione dello stomaco dei bovini. Per il miele. gli scopi si applicano P. da una membrana mucosa di uno stomaco di maiali. Il P. cristallino può essere ottenuto sia da preparazioni commerciali di P. che dal succo gastrico o direttamente dalla mucosa gastrica.

Vengono offerti molti metodi per definire l'attività di P.. In precedenza veniva utilizzato il metodo Metta, che però è obsoleto e non fornisce risultati accurati. Molto spesso, il metodo Anson viene utilizzato per determinare l'attività di P. - scissione dell'emoglobina denaturata sotto l'influenza di P., seguita dalla determinazione della quantità di tirosina in un filtrato privo di proteine ​​(vedi. Metodo Anson-Chernikov). Per studiare l'attività di P. nel succo gastrico e il contenuto di uropepsina nelle urine, è ampiamente utilizzato il metodo Pyatnitsky, basato sulla determinazione dell'attività cagliante dell'enzima.

Sono andate diverse malattie - kish. percorso - hron, gastrite(vedi), ulcera gastrica e ulcera duodenale (vedi. ulcera peptica), cancro stomaco(vedi) e in nek-ry patol, afferma: anemia perniciosa(vedi), anemia ipocromica (vedi. Anemia da carenza di ferro) La secrezione di P. è disturbata. A questo proposito, la definizione di P. nel succo gastrico, insieme alla determinazione della concentrazione di acido cloridrico, ha valore diagnostico. A fini diagnostici viene utilizzata anche la determinazione dell'uropepsina nelle urine, il cui contenuto si ritiene rifletta il livello di capacità secretoria della mucosa gastrica.

Pepsina come farmaco

Preparato P. (Pepsinum), usato come medicinale, ottenuto dalla mucosa dello stomaco dei suini, come riempitivo viene utilizzato saccarosio o lattosio. La droga è una polvere bianca o crema di sapore dolce con odore specifico, solubile in acqua, in alcool etilico al 20% e insolubile in etere e cloroformio.

Solitamente i preparati di P. hanno un'attività proteolitica piuttosto bassa: 1 g del preparato contiene solo 5 mg di enzima puro.

Per garantire l'effetto ottimale del farmaco, la reazione del mezzo nello stomaco deve essere acida e la concentrazione di acido cloridrico libero non deve essere inferiore allo 0,15-0,2%.

P. fare domanda a per la terapia sostitutiva nei disturbi digestione(vedi), accompagnato da insufficienza secretoria dello stomaco (achilia, gastrite ipacida e anacida, dispepsia, ecc.). Va tenuto presente che il P. endogeno, come altri enzimi digestivi, le cellule principali della mucosa gastrica vengono solitamente secrete in quantità eccessive, quindi il risultato è spesso una diminuzione della capacità digestiva del succo gastrico con una diminuzione della sua acidità di rilascio insufficiente di acido cloridrico e non una diminuzione dell'attività o dell'intensità della formazione di P. T. o., in condizioni ipoacide, la fornitura di condizioni ottimali per la digestione del contenuto gastrico e l'uso di P. ha valore ausiliario. In condizioni anacide, quando la funzione acidogena dello stomaco è ridotta, è consigliabile prescrivere P. in combinazione con acido cloridrico diluito.

P. nominare interno: adulti 0,2-0,5 g per dose 2-3 volte al giorno prima dei pasti o durante i pasti in polvere o in soluzione di acido cloridrico all'1-3% (10-15 gocce in mezzo bicchiere d'acqua); ai bambini vengono prescritti 0,05-0,3 g in una soluzione allo 0,5-1% di acido cloridrico per l'ammissione. Controindicazioni all'assunzione di P. sono la gastrite iperacida, l'esacerbazione delle ulcere allo stomaco. effetto collaterale il farmaco usato in dosi terapeutiche non possiede.

Modulo per il rilascio: polvere. Conservazione: in vasi ben chiusi in luogo fresco (da 2 a 15°), al riparo dalla luce.

Oltre al farmaco pepsina (Pepsinum), l'industria farmaceutica produce il farmaco acidina-pepsina (Acidin-pepsinum), contenente 1 parte di pepsina e 4 parti di betaina cloridrato (vedi. betaine), che viene idrolizzato nello stomaco per formare acido cloridrico libero (0,4 g di betaina corrispondono a circa 16 gocce di acido cloridrico diluito). Le compresse di acidina-pepsina (0,5 e 0,25 g ciascuna) vengono sciolte in mezzo bicchiere d'acqua e assunte 3-4 volte al giorno durante i pasti.

All'estero, le compresse contenenti P. vengono prodotte con i nomi "Acidol-pepsin", "Betacid", "Aci-pepsol", "Pepsamin".

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